Skip to content

Amyloïde plaques en neurofibrillaire tangles

Gedacht wordt dat de vorming van amyloïde plaques en neurofibrillaire tangles bijdraagt aan de afbraak van de zenuwcellen in de hersenen en daarop volgende symptomen van de ziekte van Alzheimer.

 

In recent onderzoek (2011) is mogelijk ook een verband gevonden tussen verhoogde niveau's van plaques en tangles in de hersenen bij ernstig depressieve ouderen.

Wel plaques maar geen Alzheimer?
In maart 2014 is in het tijdschrift een artikel verschenen waaruit zou blijken dat er een eiwit is (REST) dat zou beschermen tegen de gevolgen van plaqueophoping. Dat zou kunnen verklaren waarom er ouderen zijn die helder van geest blijven tot aan hun door maar waarbij na autopsie toch blijkt dat er plaques in bepaalde delen van de hersenen zijn. De aanwezigheid van plaques is dus mogelijk niet doorslaggevend voor het ontstaan van dementie. Bij ouderen met plaques in de hersenen, maar die geen symptomen van dementie vertoonden tot aan hun overlijden, was REST drie maal zo actief.
Bij toeval is ontdekt dat bij muizen het gen voor REST sterk in activiteit toenam in ouder wordende hersenen. REST is een zogenaamd transcriptiefactor, een eiwit dat bepaalde genen aan of uit kan zetten. REST lijkt dus mede een rol te spelen. Onderzoekers hopen nu dat door de activiteit van REST te beïnvloeden, invloed te kunnen uitoefenen op de gevolgen van beginnende dementie.

Amyloïde plaques (opeenhopingen)
Een van de kenmerken van de ziekte van Alzheimer is de opeenhoping van amyloïde plaques tussen de zenuwcellen in de hersenen. Amyloïde is een algemene term voor eiwitfragmenten die het lichaam normaal aanmaakt. Beta-amyloïde is een eiwitfragment van het veel grotere APP-eiwit (Amyloïd Precursor Protein, ofwel Amyloïd Voorloper Eiwit). Dit APP speelt een belangrijke rol bij de groei van zenuwcellen. Daarnaast is het ook betrokken bij het repareren van schade aan deze cellen. Het APP in de neuronen wordt regelmatig vervangen. Daarbij wordt het oude APP door enzymen, die proteases worden genoemd, in kleinere stukjes geknipt. Meestal ontstaan hierbij fragmenten die geen schade kunnen aanrichten. Onder bepaalde omstandigheden ontstaat bij het afbreken van APP een ander eiwit, het beta-amyloid. Losse beta-amyloid eiwitten plakken na hun vorming samen tot onoplosbare draden. Deze draden kleven aan elkaar en aan stervende zenuwcellen vast. Hierbij vormen ze steeds groter wordende structuren: de plaques. Het is nog niet duidelijk of plaques een oorzaak zijn van de ziekte van Alzheimer of slechts een gevolg. Veel wetenschappers nemen aan dat beta-amyloid schadelijk is voor zenuwcellen. Mogelijk veroorzaken de plaques een ontstekingsreactie in de hersenen waarbij ons afweermechanisme schade aanricht aan onze neuronen.

Neurofibrillaire tangles (knopen)
Deze bestaan uit onoplosbare samengestrengelde vezels die in de hersencellen te vinden zijn. Zij bestaan voornamelijk uit het tau-eiwit. Onder normale omstandigheden speelt dit eiwit een belangrijke rol bij het in stand houden van de stevigheid van het ‘skelet’ van de zenuwcellen. Dit skelet, dat uit minuscule buizen of ‘micro-tubili’ bestaat, is ook van belang voor het transport van voedingsstoffen door de zenuwcel. Door een nog onbekende oorzaak kan de structuur van het tau-eiwit veranderen. Dit veranderde of gemuteerde tau-eiwit is niet meer in staat bij te dragen aan de stevigheid van de cel. Als gevolg hiervan raakt ook de communicatie tussen zenuwcellen aangetast. Uiteindelijk kan een aangetaste zenuwcel zelfs geheel afsterven. Twee gemuteerde tau-eiwitten vormen samen een in elkaar gedraaide streng. Deze strengen vormen het belangrijkste bestanddeel de neurofibrilaire tangles of knopen. Net als plaques zijn ook deze structuren alleen na het overlijden onder de microscoop waarneembaar.

Scroll To Top